:::

| | | | | | 第 | | 筆

詳目顯示區塊

第 3 筆
| (以作者名查詢海洋大學圖書館館藏系統)
| (以作者名查詢全國圖書書目資訊網)
| (以作者名查詢全國博碩士系統)
論文名稱: | 提升青海菜寡醣硫酸基含量及其產物生理活性之探討
| Studies on the Increasing of Sulfate Content and Biological Activities of Monostroma nitidium Oligosaccharides
研究生: | 李樵 Chaio Li
指導教授: | 潘崇良 博士 Chorng-Liang Pan, Ph.D.
學位類別: | 博士
學校名稱: | 國立臺灣海洋大學
系所名稱: | 食品科學系
學號: | M96320074
畢業學年度: | 97
語文別: | 中文
關鍵字: | 海菜 Monostroma nitidum
| 硫酸酯含量 sulfate content
| 抗凝血 anticoagulant
全文影像連結: | | (本論文20120730對校內公開)
| 論文全文(pdf)

論文頁數: | 124
摘要: | 本研究計畫利用氯磺酸-吡啶法 (Chlorsulfonic acid-pyridine method) 與氯磺酸-二甲基甲醯胺法 (Chlorsulfonic acid- N,N-dimethylformamide method)，提升青海菜寡醣 (Monostroma nitidium oligosaccharide, MnOS) 之硫酸基含量，並比較其抗氧化及抗凝血活性之變化。實驗結果顯示氯磺酸-吡啶法在反應 4 hr 時 MnOS1-3kDa 的 SO42- 含量由 2.24% 增加到 8.58%，而 MnOS3-5kDa 的 SO42- 含量則由 2.80% 增加到 8.58% 以及氯磺酸-吡啶法氯磺酸-二甲基甲醯胺在反應 4 hr 時 MnOS1-3kDa 與 MnOS3-5kDa 分別由 2.24% 和 2.80% 提升至 4.18% 和 4.77%。在寡醣提高硫酸酯含量前後的抗氧化活性的變化觀察中，DPPH 自由基清除率變化觀察中，寡醣區分物 MnOS1-3kDa 與 MnOS3-5kDa 以及提高硫酸酯含量後的產物 (SMnOSs) 皆無法測出；在螯合亞鐵離子效應的測定上以寡醣區分物 MnOS1-3kDa 與 MnOS3-5kDa 的效果最好 (68.02% 與 66.23%)，而 SMnOS 甚至有負向的變化而無法測出，原因可能與提高硫酸酯含量過程中化學藥品的殘留有關。FT-IR 的結果顯示 MnOS1-3kDa 與 MnOS3-5kDa 在 1100 cm-1-1200 cm-1 處有一個明顯的吸收波峰，可能為 R-SO2-R 的官能基，而 SMnOS1-3kDa pri 和 SMnOS3-5kDa pri在 1100 cm-1-1200 cm-1 和 1409 cm-1 有一個明顯的吸收，可能為 R-O-SO2-R 或是 R-O-SO2-O-R 的官能基，另外 1680 cm-1 則可能為 C=O 的鍵結；SMnOS1-3kDa-DMF 在  1469 cm-1 與 1022 cm-1 有吸收波峰，推測為 R-O-SO2-O-R 與 R-SO-R 兩個官能基，SMnOS3-5kDa-DMF 則是位於 1613 cm-1 的 R-NH2，與 1613 cm-1 的 R-SO2-R 官能基。由HPLC 圖譜顯示提高硫酸酯含量前的三個不同的波峰變為兩個甚至合併為一個分子質量較大的波峰，推測減少的波峰為因硫酸化而將寡醣所水解造成，而由於接上較多的硫酸基，因此得到一個分子質量較大的寡醣。抗凝血活性的實驗結果中以兔血漿添加寡醣測定活化部分凝血活酶時間 (activated partial thromboplastin time, APTT) 及凝血酶原時間 (prothrombin time, PT) 的改變。兔血漿的實驗結果所測得 MnOS1-3kDa 與 MnOS3-5kDa的凝血程度有隨反應的時間上升而降低的趨勢，SMnOS3-5kDa pri 最高可降低至原本的 39.80%，SMnOS3-5kDa pri 可降低至原本的 27.14%；SMnOS1-3kDa-DMF 最高可降低至原本的 21.14%，SMnOS3-5kDa DMF可降低至原本的 21.78%；而 PT 實驗的結果與空白組相比並無明顯的抗凝血效果。另外 SMnOS 在不同儲藏溫度下的對 APTT 與 PT 的影響，起初在 4oC 與 -20oC 皆有觀察到凝血程度的下降，但之後的實驗效果就不明顯，甚至凝血程度有增加的趨勢。實驗結果顯示以氯磺酸-吡啶法以及氯磺酸-二甲基甲醯胺法可以提高 MnOSs 的硫酸酯含量，分別可提升至 8.58% 和 4.77%，且提高硫酸酯含量的 MnOSs 在 0.5 mg/mL 的劑量下可有效降低 APTT 試驗中的吸光值。
| In the present study, two methods, chlorsulfonic acid-pyridine (PRI) method and chlorsulfonic acid-N,N-dimethylformamide (DMF) method, were used to increass sulfate content of M. nitidum oligosaccharides (MnOS). And the antioxidant and anticoagulants activities of there various sulfate contents MnOS were compared.  The sulfate contents of SMnOS1-3kDa-PRI (1-3 kDa MnOS modified by PRI method), SMnOS3-5kDa-PRI (3-5 kDa MnOS modified by PRI method), SMnOS1-3kDa-DMF (1-3 kDa MnOS modified by DMF method), and SmnOS3-5kDa-PRI (3-5 kDa MnOS modified by DMF method) were 2.24% to 8.58%, 2.80 to 8.58%, 2.24% to 2.24% 4.18%, and 2.80% to 4.77%, respectively.  As to the ability of chelating on Fe (II) ion of MnOS, the results indicated that MnOS1-3kDa and MnOS3-5kDa were 68.02% and 66.23%, and SMnOSs were not detected.  DPPH free radicalscavenging effect of MnOS and SMnOS were not detected.  The structures of the SMnOSs derivatives were analyzed by FT-IR spectroscopy, the photograms showed that the sulfate groups of MnOS and SMnOS. MnOS had specific absorption bands of R-SO2-R groups in the area of 1100-1200 cm-1. SMnOS1-3kDa-PRI and SMnOS3-5kDa-PRI had specific absorption bands of 1100-1200 cm-1 and 1409 cm-1, which representing fluctuations of R-O-SO2-R or R-O-SO2-O-R, and the absorption peaks of C=O fluctuation at 1680 cm-1.  SMnOS1-3kDa-DMF present absorption peaks of R-O-SO2-O-R and R-SO-R in the area of 1469 cm-1 and 1022 cm-1, SMnOS3-5kDa-DMF as well as there are bands of R-NH2 bonds in the area of 1613 cm-1, and also fluctuations of R-SO2-R group in the area of 1613 cm-1.  The APTT of anticoagulants activity test was showed SMnOS1-3kDa-PRI could decreased 39.80% coagulation edffect than MnOS1-3kDa did, and SMnOS3-5kDa-PRI could decreased 27.14% coagulation edffect than MnOS3-5kDa had.  SMnOS1-3kDa-DMF could decreased 21.14% coagulation edffect than MnOS1-3kDa, and SMnOS3-5kDa-DMF could decreased 21.78% coagulation edffect than MnOS3-5kDa.  The result of PT of anticoagulants activity test was similar on MnOSs and SMnOSs.  Totally, the results indicated that chlorsulfonic acid-pyridine method and chlorsulfonic acid-N,N-dimethylformamide method can enhance sulfate content to 8.58% and 4.77%, and SMnOS can decrease the optical density in APTT test (39.80% and 27.80% ) at 0.5 mg/mL.
論文目次: | 目錄            i
| 表目錄            v
| 圖目錄            vi
| 附錄目錄    xii
| 中文摘要    xiii
| 英文摘要 (Abstract)    xv
| 壹、前言        1
| 貳、文獻整理        3
| 一、海藻簡介        3
| 1. 青海菜簡介        3
| 2. 青海菜多醣組成        3
| 2-1.    碳水化合物        3
| 2-2.    硫酸根多醣類        3
| 2-3.      Fucoidan 的硫酸多醣類        4
| 2-4.    酸性多醣類        4
| 二、青海菜多醣之生理活性        4
| 1. 降血脂        4
| 2. 抗凝血        5
| 3. 對腸內菌相之影響        7
| 4. 抗病毒        7
| 三、洋菜酶生產菌株及其分離來源        9
| 四、洋菜酶對洋菜水解的作用機制        10
| 五、洋菜酶之生化特性        12
| 1. 溫度和 pH 值        12
| 2. 分子質量        12
| 3. 金屬離子        13
| 六、高度提高硫酸酯含量    14
| 七、海菜寡糖組成成分之鑑定    16
| 1.        高效能液相層析法 (High-performance liquid
| chromatography, HPLC)    16
| 2.    傅立葉轉換紅外線光譜儀 [Fourier transform
| transform infrared (FTIR) spectrometer]    16
| 参、實驗設計    19
| 肆、材料方法    20
| 一、實驗材料    20
| 1. 原料    20
| 2. 試驗菌株    20
| 3. 試驗藥品    20
| 4. 材料及儀器設備    22
| 二、實驗方法    24
| 1. 菌株之保存與活化    24
| 1-1. 菌株之保存    24
| 1-2. 菌株之活化    24
| 2.  Agarase 粗酵素液之製備    24
| 2-1. Agarase 粗酵素液之生產    24
| 2-2. Agarase 活性測定    25
| 3. 海菜熱水萃取液之製備    26
| 4. 海菜寡糖之製備    26
| 5. 高度提高硫酸酯含量    26
| 5-1. 氯磺酸–二甲基甲醯胺法    26
| 5-2. 氯磺酸–吡啶法    27
| 6. 海菜之一般成分分析    27
| 6-1. 水分含量    27
| 6-2. 灰分含量    27
| 6-3. 粗脂肪含量    27
| 6-4. 粗蛋白含量    28
| 6-5. 粗纖維含量    28
| 6-6. 硫酸酯含量測定    28
| 7. 海菜水解液之成分分析    29
| 7-1.    高效能液相層析法 (High-performance liquid chromatography, HPLC)    29
| 7-2.    傅立葉轉換紅外線光譜法 [Fourier
| transform infrared (FTIR) spectrometer]    29
| 8. 抗氧化性測定    30
| 8-1. 螯合鐵離子能力測定    30
| 8-2. 清除 DPPH 自由基能力測定    30
| 9. 抗凝血測定    30
| 9-1. 凝血酶原時間 (Prothrombin time, PT)    30
| 9-2.    活化部份凝血活酶時間 (Activited partial
| thromboplastin time, APTT)    31
| 伍、結果與討論    32
| 一、青海菜一般成分分析    32
| 二、青海菜寡醣硫酸酯含量    32
| 三、青海菜寡醣混合物經過不同時間點提高硫酸酯含量
| 後硫酸機含量的改變    32
| 1. 氯磺酸-吡啶法    32
| 2.    氯磺酸-二甲基甲醯胺法    33
| 四、青海菜寡醣混合物提高硫酸酯含量前後 FT-IR 的變化    33
| 五、青海菜寡醣混合物經過提高硫酸酯含量後不同時間
| 點並分別儲存在 4oC 與 25oC 的硫酸酯的變化    35
| 1. 氯磺酸-吡啶法    35
| 2.    氯磺酸-二甲基甲醯胺法    35
| 六、提高硫酸酯含量前後之高效能液相層析 (High-
| performance liquid chromatography, HPLC) 分析    36
| 七、抗氧化活性測試    36
| 1. 清除 DPPH 自由基    36
| 2. 螯合亞鐵離子    37
| 八、抗凝血活性測試    37
| 1.    活化部份凝血活酶時間 (Activited partial
| thromboplastin time, APTT)    37
| 2.    凝血酶原時間 (Prothrombin time, PT)    39
| 陸、結論    42
| 柒、參考文獻    44
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
| 表目錄
|
| 表1、    青海菜之一般成分分析    54
| 表2、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 之硫酸基含量    55
| 表3、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以氯磺酸-吡啶法
| 在不同時間下反應後硫酸酯含量的變化    56
| 表4、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以氯磺酸-
| 二甲基甲醯胺法在不同時間下反應後硫酸酯含量的變化    57
| 表5、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以及高度硫酸化後
| 之清除 DPPH 自由基能力及螯合亞鐵離子能力    58
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
| 圖目錄
|
| 圖 1、    青海菜寡醣1-3 kDa 與3-5 kDa之傅立葉紅外光光譜圖    59
| 圖 2、    青海寡醣分子質量1-3 kDa並以氯磺酸-吡啶法提高硫酸酯含量之傅立葉紅外光光譜圖    60
| 圖 3、    青海寡醣分子質量3-5 kDa並以氯磺酸-吡啶法提高硫酸酯含量之傅立葉紅外光光譜圖    61
| 圖 4、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa並以氯磺酸-二甲基甲醯胺法提高硫酸酯含量之傅立葉紅外光光譜圖    62
| 圖 5、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa並以氯磺酸-二甲基甲醯胺法提高硫酸酯含量之傅立葉紅外光光譜圖    63
| 圖 6、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa與3-5 kDa 以氯磺酸-吡啶法在不同時間下反應後並在 4oC 下儲存7天後硫酸酯含量的變化    64
| 圖 7、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以氯磺酸-二甲基甲醯胺法在不同時間下反應後並在 4oC 下儲存7天後硫酸酯含量的變化    65
| 圖 8、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以氯磺酸-吡啶法在不同時間下反應後並在 -20oC下儲存14 天後硫酸酯
| 含量的變化    66
| 圖 9、    青海菜寡醣粉末 1-3 kDa 與 3-5 kDa 以氯磺酸-二甲基甲醯胺法在不同時間下反應後並在 -20oC下儲存 14 天後硫酸酯含量的變化    67
| 圖 10、    青海菜寡醣 1-3 kDa 之高效能液相層析圖    68
| 圖 11、    青海菜寡醣 3-5 kDa 之高效能液相層析圖    69
| 圖 12、青海菜寡醣分子質量1-3 kDa使用氯磺酸-吡啶法反應不同時間之高效能液相層析圖    70
| 圖 13、青海菜寡醣分子質量3-5 kDa使用氯磺酸-吡啶法提高硫酸酯含量之高效能液相層析圖    71
| 圖 14、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa使用氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之高效能液相層析圖    72
| 圖 15、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa使用氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之高效能液相層析圖    73
| 圖 16、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa與 3-5 kDa 之活化部分凝血活酶時間    74
| 圖 17、    青海菜寡醣分子質量 1-3 kDa 以氯磺酸-吡啶法反應不同時間之活化部分凝血活酶時間    75
| 圖 18、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間之活化部分凝血活酶時間    76
| 圖 19、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之活化部分凝血活酶時間    77
| 圖 20、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之活化部分凝血活酶時間    78
| 圖 21、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    79
| 圖 22、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    80
| 圖 23、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    81
| 圖 24、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    82
| 圖 25、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    83
| 圖 26、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 17 天之活化部分凝血活酶時間    84
| 圖 27、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    85
| 圖 28、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    86
| 圖 29、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    87
| 圖 30、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    88
| 圖 31、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    89
| 圖 32、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    90
| 圖 33、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    91
| 圖 34、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    92
| 圖 35、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之活化部分凝血活酶時間    93
| 圖 36、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之活化部分凝血活酶時間    94
| 圖 37、    青海菜寡醣分子質量 1-3 kDa與3-5 kDa 之部分凝血酶原時間    95
| 圖 38、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間之部分凝血酶原時間    96
| 圖 39、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間之部分凝血酶原時間    97
| 圖 40、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之部分凝血酶原時間    98
| 圖 41、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間之部分凝血酶原時間    99
| 圖 42、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    100
| 圖 43、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    101
| 圖 44、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    102
| 圖 45、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    103
| 圖 46、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之之部分凝血酶原時間    104
| 圖 47、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之之部分凝血酶原時間    105
| 圖 48、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    106
| 圖 49、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 4oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    107
| 圖 50、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    108
| 圖 51、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    109
| 圖 52、青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    110
| 圖 53、    青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-吡啶法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    111
| 圖 54、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之之部分凝血酶原時間    112
| 圖 55、    青海菜寡醣分子質量1-3 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之之部分凝血酶原時間    113
| 圖 56、青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 7 天之部分凝血酶原時間    114
| 圖 57、青海菜寡醣分子質量3-5 kDa以氯磺酸-二甲基甲醯胺法反應不同時間並在 -20oC 儲藏 14 天之部分凝血酶原時間    115
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
| 附錄目錄
| 附錄一、    Agarases 的生產微生物、種類及分離來源    116
| 附錄二、    微生物所產洋菜酶分解洋菜之產物    118
| 附錄三、    洋菜酶的生化特性    119
| 附錄四、    常見化學鍵振動頻率及強度    122
| 附錄五、    血漿凝固試驗流程圖    124
|
參考文獻: | 王彥容。2007。重緣葉馬尾藻多醣類及其奈米粒抗細胞增生效果之探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 王順春，方積年。1999。香菇多醣硫酸化衍生物的製備及其結構分析。生物化學與生物物理學報。31(5): 594-597。
| 田庚元、李壽桐、宋麥麗。1995。牛膝多醣硫酸酯的合成及其抗病毒活性。藥學學報。30(2): 107-111。
| 田勝朗。1990。作用於心血管系統之水產食品成分。食品工業。30(3): 29-34。
| 史寶軍，聶小華，許泓渝，陶文沂。2003。灰樹花多醣硫酸酯的製備及其抗腫瘤活性。中國醫藥工業雜誌。34(8): 383-385。
| 江永棉、王瑋龍、黃淑芳。1990。臺灣海藻簡介。臺灣省立博物館。臺北。
| 江逸瑋。2007。不同濃度歐索林酸對白蝦殘留量及非特異性免疫之影響。國立臺灣海洋大學水產養殖學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 李框邦、許東明、何東英。1997。光譜化學分析。國立編譯館，臺北。臺灣。
| 沈贇、尹鴻萍、王旻。2005。螺旋藻中性多醣硫酸化及性質研究。藥物生物技術。01(6): 22-25。
| 吳紹祺。1999。海洋細菌所產 agarase 生產條件與海藻多醣經 agarase 分解所得寡醣類組成之探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 吳紹祺。2005。海藻多醣洋菜酶水解物及其發酵產物之生理活性研究。國立臺灣海洋大學食品科學系博士學位論文，基隆。臺灣。
| 林岑穎、施姵岑、卡伯特 (Bartosz Kazlowski)、馮家輝、柯孟宏、江孟燦、潘崇良。2008。新洋菜寡醣之抗凝血活性。臺灣農業化學會年會，p. 91，(B14)，2008 年6 月30 日。臺北。
| 林啟弘。2003。紅豆水煮過程中子葉組織理化特性變化之研究。國立屏東科技大學食品科學系碩士論文，屏東。臺灣。
| 林莞瑛。2000。青海菜水溶性多醣之流變性質及其在血漿擴充劑上之應用。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 邱慧琪。2002。一些硫化多醣的製備與其抗凝血的功效。大同大學生物工程學系碩士學位論文，臺北。臺灣。
| 洪英豪。2005。蜈蚣藻乳酸發酵液之抗氧化性探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 洪啟芳。2003。硫化程度對一些多醣及寡醣之抗凝血性質之探討。大同大學生物工程研究所碩士學位論文，臺北，臺灣。
| 施姍汶。2006。海帶多醣水解液乳酸發酵產物之生理活性探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 施姵岑、林岑穎、李樵、王瓊誼、馮家輝、汪復進、潘崇良。2008。石蓴寡醣水解液之抗凝血活性。臺灣農業化學會年會。p. 89，(B12)，2008 年6 月30 日，臺北。
| 袁景道。2001。海洋細菌 Pseudomonas vesicularis MA103 之 agarase 發酵槽生產條件探討以及海藻多醣與經酵素水解所得寡醣之應用。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 莊志仁。2005。食用膠之技術與應用。初版。華香園出版社，臺北，臺灣。pp. 48-50。
| 陸王行、何子萬。1989。有機分子光譜分析。中央圖書出版。13-50，臺北。臺灣。
| 陳君如。2006。青海菜酒之製備及其生理活性功能探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 陳再發、紀美蓮、洗宜樂、薛月娥。1989。青海菜 (Monostroma nitidum) 化學組成、原料貯藏及加工之研究。臺灣省水產試驗所澎湖分所所報彙整。8: 57-68。
| 陳旭麗。2004。藻類活性物質之生理功能與應用。食品工業。36(12): 3-13。
| 陳威宇。1999。青海菜水溶液抽出物之流變性質及其在溼潤面膜上之應用。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 陳錫秋、高泉創。1983。青海菜及 carrageenan 對降低膽固醇之效果。中國水產。371: 5-13。
| 康新楷。2007。Aeromonas samonicida MAEF108 所產 MAEF108 Agarase-II 之純化與特性研究暨水解二種藻類多醣萃取所得寡醣之生理活性探討。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 張朝松。2002。利用青海菜粗多醣與幾丁聚醣以複雜相分離法製備含二十碳五烯酸之微膠囊。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 張惟杰。1999。糖複合物生化研究技術 (第二版)。浙江大學出版社，浙江。pp. 91-92, 290-292。
| 梁鳳鈺。1999。Pseudomonas vesicularis MA103 菌株所產洋菜的純化與性質。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 黃霨禎。2005。龍鬚菜果寡醣水解物之製備其抗氧化與抗致突變性之探討與對雙叉桿菌生長影響。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 詹孟怡。2006。兒茶素抑制日本腦炎病毒感染之研究。國立臺灣海洋大學食品科學系碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 鄧成華，楊祥良，王雁。2001。硫酸酯化及羧甲基化虎奶多醣的抗病毒作用。中國生化藥物雜誌。22(1): 1-4。
| 蔡承芸。2003。發酵葡萄酒之特性探討。國立屏東科技大學食品科學系碩士學位論文，屏東。臺灣。
| 蔡雅卉。2001。雙叉桿菌發酵乳對 4NQO 及 B[a]P 抗致突變性之研究。國立臺灣大學食品科技研究所碩士學位論文，臺北。臺灣。
| 蔡憲華。1977。食用海藻類的化學組成之研究。省立臺灣海洋學院水產製造研究所碩士學位論文，基隆。臺灣。
| 劉綉婷、馮家輝、許志維、卡伯特 (Bartosz Kazlowski)、吳彰哲、潘崇良。2008。海藻寡醣熱萃水解液之抗日本腦炎病毒活性評估。臺灣保健食品學會年會。p. 67，(PA-036)，2008 年2 月22 日，臺北。
| 燕航、鐘耀廣、王淑琴、劉長江。2006。硫酸酯化香菇多糖衍生物製備的研究。化學與生物工程。23(3): 44-46。
| Abe, S. and T. Kaneda.  1973a.  Studies on the effect of marine products on cholesterol metabolism in rats-VIII. The isolation of hypocholesterolemic substance from green laver.  Bulletin of the  Japanese Society of Scientific Fisheries  39: 383-389.
| Abe, S. and T. Kaneda.  1973b.  Studies on the effect of marine products on cholesterol metabolism in rats-IX. Effect of betaines on plasma and liver cholesterol levels.  Bulletin of the Japanese Society of Scientific Fisheries  39: 391-393.
| Allouch, J., M. Jam, W. Helbert, T. Barbeyron, B. Kloareg, B. Henrissat, M. Czjzek.  2003.  The three-dimensional structures of two -agarases.  Journal of Biological Chemistry  278: 47171-47180.
| AOAC.  1997.  Official Methods of Analysis.  16th edition.  Association of Official Analytical Chemists, Washington, DC., U.S.A.
| Araki, T., M. Hayakawa, Z. Lu, S. Karita, T. Morishita.  1998a.  Optimization of parameters for isolation of protoplasts from Gracilaria verrucosa (Rhodophyta).  Journal of Marine Biotechnology  6: 193-197.
| Araki, T., M. Hayakawa, Z. Lu, S. Karita, T. Morishita.  1998b.  Purification and characterization of agarases from a marine bacterium, Vibrio sp. PO-303.  Journal of Marine Biotechnology  6: 260-265.
| Athukorala, Y., K. W. Lee, C. Song, C. B. Ahn, T. S. Shin, Y. J. Cha, F. Shahidi, Y. J. Jeon.  2003.  Potential antioxidant activity of marine red alga Grateloupia filicina extracts.  Journal of Food Lipids  10: 251-265.
| Belas, R., D. Barlent, M. Silverman.  1988.  Cloning and gene replacement mutagenesis of a Pseudomonas atlantica agarase gene.  Applied and Environmental Microbiology  54: 30-37.
| Blois, M. S.  1958.  Antioxidant determinations by the use of a stable free radical.  Nature  181: 1199-1200.
| Chaplin, M. F. and J. F. Kennedy.  1986.  Carbohydrate Analysis: A practical approach. IRL Press Limited, Oxford, England  pp. 35-36.
| Chun, O. K. and D. O. Kim.  2004.  Consideration on equivalent chemicals in total phenolic assay of chlorogenic acid-rich plums. Food Research International  37: 337-342.
| Cross, H. J.  1964.  The outcome of psychotherapy: A selected analysis of research findings.  Journal of Consulting Psychology  28 : 413-417.
| Dace, R., E. McBride, K. Brooks, J. Gander, M. Buszko, V. M. Doctor. 1997.  Comparison of the anticoagulant action of sulfated and phosphorylated polysaccharides.  Thrombosis Research  87: 113-121.
| Dinis, T. C. P., V. M. C. Madeira, L. M. Almeida.  1994.  Action of phenolic derivatives (acetaminophen, salicylate, and 5-aminosalicylate) as inhibitors of membrance lipid peroxidation and as peroxyl radical scavengers.  Archives of Biochemistry and Biophysics  315: 161-169.
| Doctor, V. M., D. Lewis, M. Coleman, M. T. Kemp, E. Marbley, V. Sauls.  1991.  Anticoagulant properties of semisynthetic polysaccharide sulfates.  Thrombosis Research  64: 413-425.
| Dong, J., S. Hashikawa, T. Konishi, Y. Tamaru, T. Araki.  2006.  Cloning of the novel gene encoding -agarase C from a marine bacterium, Vibrio sp. strain PO-303, and characterization of the gene product.  Applied and Environmental Microbiology  72: 6399-6401.
| Dong, J., Y. Tamaru, T. Araki.  2007.  Molecular cloning, expression, and characterization of a -agarase gene, agaD, from marine bacterium, Vibrio sp. Strain PO-303.  Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry  72:6399-6401.
| Dubois, M., K. A. Gilles, J. K. Hamilton, P. A. Rebers, F. Smith.  1956.  Colormertric method for determination of sugars and related substances. Analytical Chemistry  28: 350-356.
| Elion, G. B., P. A. Furman, J. A. Fyfe, P. D. Miroud, L. Beauchamp, H. J. Schaeffer.  1977.  Selectivity of action of an antiherpetic agent, 9-(2-hydroxyethoxy-methyl) guanine. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  74: 5716-5720.
| Enzyme Nomenclature Database.  2009.  Agarase. http://ca.expasy.org/cgi-bin/enzyme-search-ful?agarase,  Swiss Institute of Bioinformatics, Swiss.  (June 30, 2009)
| Guiseley, K. B.  1978.  Some novel methods and results in the sulfation polysaccharides.  In: Schweiger, R.G., ed.  Carbohydrate Sulfates. Washington, DC,  American Chemical Society  pp. 148-162.
| Gyamfi, M. A., M. Yonamine, Y. Aniya.  1999.  Free-radical scavenging action of medicinal herbs from Ghana Thonningia sanguinea on experimentally-induced liver injuries. General Pharmacology  32: 661-667.
| Ha, J. C., G. T. Kim, S. K. Kim, T. K. Oh, J. H. Yu, I. S. Kong.  1997.  -Agarase from Pseudomonas sp. W7: Purification of the recombinant enzyme from Escherichia coli and the effects of salt on its activity.  Biotechnology and Applied Biochemistry  26: 1-6.
| Harada, N. and M. Maeda.  1998.  Chemical structure of antithrombin-active rhamnan sulfate from Monostroma nitidum. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry  (9): 1653-1659.
| Hazelton, G. A., J. J. Hjelle, R. L. Dills, C. D. Klaassen.  1985.  A radiometric method for the measurement of 3’-phosphoadenosine-5’-phosphosulfate in rat and mouse liver.  Drug Metabolism and Disposition: The Biological Fate of Chemicals  13: 30-34.
| Hodgson, D. A. and K. F. Chater.  1981.  A chromosomal locus controlling extracellular agarase production by Streptomyces coelicolor A3(2), and its inactivation by chromosomal integration of plasmid SCP1.  Journal of General Microbiology  124: 339-348.
| Hosoda, A. and M. Sakai.  2006.  Isolation of Asticcacaulis sp. SA7, a novel agar-degrading alphaproteobacterium.  Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry  70: 722-725.
| Hosoda, A., M. Sakai, S. Kanazawa.  2003.  Isolation and characterization of agar-degrading Paenibacillus spp. associated with the rhizosphere of Spinach.  Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry  67: 1048-1055.
| Kang, N. Y., L. Choi, T. S. Cho, B. K. Kim, B. S. Jeon, J. Y. Cha, C. H. Kim, Y. C. Lee.  2003.  Cloning, expression and characterization of a -agarase gen from a marine bacterium, Pseudomonas sp. SK.38.  Biotechnology Letters  25: 1165-1170.
| Kazlowski, B. (卡伯特) and C. L. Pan (潘崇良).  2008a.  Separation and quantification of Monostroma-oligosaccharide from Monostroma nitidum and neoagaro-oligosaccharide from Gracilaria tenuistipitata products obtained via digestion of Aeromonas salmonicida MAEF108 -agarases by preparative HPLC and NMR analysis.  臺灣農業化學會年會，p. 125，(C42)，2008 年6 月30 日，臺北。臺灣。
| Kazlowski, B. (卡伯特), Y. H. Ciou (邱雅凰), C. L. Pan (潘崇良), C. J. Wu (吳彰哲).  2008b.  Antiviral activity of sulfated oligosaccharides from algae Monostroma nitidum and Gracilaria tenuistipitata obtained by digestion of MAEF108 -agarases from Aeromonas salmonicida.  臺灣農業化學會年會  p. 69，(A49)，2008 年6 月30 日，臺北。臺灣。
| Kazlowski, B., C. L. Pan, Y. T. Ko.  2008c.  Separation and quantification of Monostroma-oligosaccharide from Monostroma nitidum and neoagaro-oligosaccharide from Gracilaria tenuistipitata products obtained via digestion of Aeromonas salmonicida MAEF108 -agarases by preparative HPLC and NMR analysis.  Carbohydrate Research  343: 2443-2450.
| Kirimura, K., N. Masuda, Y. Iwasaki, H. Nakagawa, R. Kobayashi, S. Usami. 1999.  Purifacation and characterization of novel -agarase from an alkalophilic bacterium, Alteromonas sp. E-1.  Journal of Bioscience and Bioengineering  87: 436-441.
| Kobayashi, T., S. Ito, K. Horikoshi.  2005.  Novel and useful enzymes from deep-sea and deep-subsurface microorganisms.  International Symposium on Extremophiles and Their Application,  2005.  Yokosuka, Japan.
| Kuda, T., H. Goto, M. Yokoyame, T. Fujii.  1997.  Effects of edible marine algae on cecal microflora and levels of serum lipid in rats. Nippon Suisan Gakkaishi  63: 928-933.
| Lee, J. B., K. Hayashi, T. Hayashi, U. Sankawa, M. Maeda.  1999.  Antiviral activities againdt HSV-1, HCMV, and HIV-1 of rhamnan sulfate from Monostroma latissimum.  Planta Medica  65: 439-441.
| Lee, J. B., K. Hayashi, M. Maeda, T. Hayashi.  2004.  Antiviral activities of sulfated polysaccharides from green algae.  Planta Medica  70: 813-817.
| Lee, D.-G., G.-T. Park, N. Y. Kim, E.-J. Lee, M. K. Jang, Y. G. Shin, G.-S. Park, T.-M. Kom, J.-H. Lee, S.-J. Kim, S.-H. Lee.  2006.  Cloming, expression, and characterozation of a glycosid hydrolase family 50 -agarase from a marine Agarivorans isolate.  Biotechnology Letters  28: 1952-1932.
| Leon, O., L. Quintana, G. Peruzzp, J. C. Slebe.  1992.  Purification and properties of an extracellular agarase from Alteromonas sp. strain C-1.  Applied and Environmental Microbiology  58: 4060-4063.
| Li, X., X. Dong, C. Zhao, Z. Chen, F. Chen.  2003.  Isolation and some properties of cellulose-degrading Vibrio sp. LX-3 with agar-liquefying ability from soil.  World Journal of Microbiology and Biotechnology  19: 375-379.
| Lu, Y., D. Wang, Y. Hu, X. Huang, J. Wang.  2008.  Sulfated modification of epimedium polysaccharide and effects of the modifiers on cellular infectivity of IBDV.  Carbohydrate Polymers  71: 180-186.
| Ma, C., X. Lu, C. Shi, J. Li, Y. Gu, Y. Ma, Y. Chu, F. Han, Q. Gong, W. Yu.  2007.  Molecular coling and characterization of a novel -agarase, AgaB, from marine Pseudoalteromanas sp. CY24.  Journal of Biological Chemistry  282: 3747-3754.
| Maeda, M., T. Uehara, N. Haoki, M. Sekiguchi, A. Hiraoka.  1991.  Heparinoid-active sulphated polysaccharides from Monostroma nitidum and their distribution in the chlorophyta.  Phytochemistry  30: 3611-3616.
| Maeshige, S.  1962.  Chemical studies on the green alga Monostroma nitidum Wittrock-I components sugar of the mucilage.  Bulletin of the Japanese Society of Scientific Fisheries  28: 326-334.
| Matsubara, K., Y. Mastsuura, A. Bacic, M.-L. Liao, K. Hori, K. Miyazawa.  2001.  Anticoagulant properties of a sulfate galactan preparation from a marin green alga, Codium cylindricum.  Biomacromolecules  28: 395-399.
| Mazumder, S., P. K. Ghosal, C. A. Pujol, M. J. Carlucci, E. B. Damonte, B. Ray.  2002.  Isolation, chemical investigation and antiviral activity of polysaccharides from Gracilaria corticata (Gracilariaceae, Rhodophyta).  International Journal of Biological Macromolecules  31:  87-95.
| Mekideche, N. and Briand, N.  1994.  Out of the blue soap.  Perfumery and Cosmetics  67: 73-78.
| Miller, G. L., J. Dean, R. Blum.  1959.  A study of methods for preparing oligosaccharides from cellulose.  Archives of Biochemistry and Biophysics  91: 21-26.
| Miller, L. N., C. A. Rice-Evans, M. J. Davis, V. Gopinathan, A. Milner.  1993.  Anovel method for measuring antioxidant status in premature neonates.  Clinical Science 84: 407-412.
| Morrice, L. M., M. W. McLean, F. B. Williamson, W. F. Long.  1983.  β-agarase I and II from Pseudomonas atlantica. Purification and some properties.  European Journal of Biochemistry  135: 553-558.
| Naumann, P.  2000.  Infrared spectroscopy in Microbiology.  Encyclopedia of Analytical Chemistry, Berlin, Germany, pp. 102-131.
| Nishino, T. and T. Nagumo.  1991.  The sulfate-content dependence of the anticoagulant activity of a fucan sulfate from the brown seaweed Ecklonia kurom.  Carbohydrate Research  214: 193-197.
| Noda, H., H. Amano, H. Arashima, S. Hashimoto, K. Nisizawa.  1989.  Studies on the antitumour activity of marine algae.  Nippon Suisan Kogyo Gakkaishi  55: 1259-1264.
| Ohta, Y. and Y. Hatada.  2007.  A novel Enzyme, -carrageenase, isolated from a deep-sea bacterium.  The Journal of Biochemistry  140: 475-481.
| Ohta, Y., Y. Nogi, M. Miyazaki, Z. Li, Y. Hayada, S. Ito, K. Horikoshi.  2004.  Enzymatic properties and nucleotide and amino acid sequences of a thermostable β-agarase from the novel marine isolate, JAMB-A94.  Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry  68: 1073-1081.
| Percivale, E. and R. McDowellr.  1967.  Chemistry and Enzymology of Marine Algal Polysaccharides.  Academic Press, New York.
| Potin, P., C. Richard, C. Rochas, B. Kloareg.  1993.  Purification and characterization of the -agarase from Alteromanas agarlyticus (Cataldi) comb. nov., strain GJ1B.  European Journal of Biochemistry  214: 599-607.
| Ray, B. and M. Lahaye.  1995.  Cell-wall polysaccharides from the marine green alga Ulva “rigida” (Ulvales, Chlorophyta). Chemical structure of ulvan.  Carbohydrate Research  274 : 313-318.
| Re, R., N. Pellegrini, A. pannala, M. Yang, C. Rice-Evans.  1999.  Antioxindant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay.  Free Radical Biology and Medicine  26: 1231-1237.
| Schroeder, D. C., M. A. Jaffer, V. C. Coyne.  2003.  Investigation of the role of a (1-4) agarase produced by Pseudoalteromonas gracilis B9 in eliciting disease symptoms in the red alga Gracilaria gracilis.  Microbiology  149: 2919-2929.
| Sie, P., F. Ofosu, F. Fernandez, M.R. Buchanan, M. Petitou, B. Boneu.  1986. Respective role of antithrombin III and heparin cofactor II in vitro anticoagulant effect of heparin and of various sulphated polysaccharides.  British Journal of Haematology  64: 707-714.
| Soeda, S., S. Sakaguchi, H. Shimeno, A. Nagamatsu.  1992.  Fibrinolytic and anticoagulant activities of highly sulfated fucoidan.  Biochemical Pharmacology  43: 1853-1858.
| Soeda S, Kozako T, Iwata K, Shimeno H.  2000.  Oversulfated fucoidan inhibits the basic fibroblast growth factor-induced tube formation by human umbilical vein endothelial cells: Its possible mechanism of action. Biochimica et Biophysica Acta  1497: 127-134
| Sugano, Y., I. Terada, M. Arita, M. Noma, T. Matsumoto.  1993a.  Purification and characterization of a new agarase from a marine bacterium, Vibrio sp. strain JT0107.  Applied and Environmental Microbiology  59: 1549-1554.
| Sugano, Y., T. Matsumoto, H. Kodama, M. Noma.  1993b.  Cloning and sequencing of agaA, a unique agarase 0107 gene from a marine bacterium, Vibrio sp. strain JT0107.  Applied and Environmental Microbiology  59: 3750-3756.
| Suzuki, H., Y. Sawai, T. Suzuki, K. Sawai.  2003.  Purification and characterization of extracellular -agarase from Bacillus sp. MK103.  Journal of Bioscience and Bioengineering  95:328.334
| Swartz, M. and N. Gordon.  1959.  Agarase from an agar-digesting bacterium.  The Journal of Bacteriology  77: 403-409.
| Ueno, Y., Y. Okamoto, R. Yamaichi, K. Kato.  1982.  An antitumor activity of the alkali-soluble polysaccharide (and its derivatives) obtained from the sclerotia of Grifora umbellata (Fr.) Pilát.  Carbohydrate Research  101: 160-167.
| Vargas, F. 1988. Preparation and quantification of 3’-phosphoadenosine 5’-phospho [35S] sulfate with high specific activity.  Analytical Biochemistry  172: 82-88.
| Vera, J., R. Alvarez, E. Murano, J. C. Slebe, O. Leon.  1998.  Identification of a marine agarolytic Pseudoalteromonas isolate and characterization of its extracellular agarase.  Applied and Environmental Microbiology  64: 4378-4383.
| Vidal, B., F. Haroun, M. Ellouali, C. Blondin, A.M. Fischer, A. de Agostini,  J. Jozefonvicz. 1995.  Biological activities of polysaccharides from marine algae.  Drug of the Future  20: 1237-1249.
| Whistler, R. L. and W. W. Spencer.  1961.  Preparation and properties of severalpolysaccharide sulfates.  Archives of Biochemistry and Biophysics  95: 36-41.
| Wu, S. C. and C. L. Pan.  2004.  Preparatuon of algal-oligosaccharide mixtures by bacterial agarases and their antioxidative properties. Fisheries Science  70: 1164-1173.
| Wu, S. C., T. N. Wen, C. L. Pan.  2005.  Algal-oligosaccharide-lysates prepared by two bacterial agarases stepwise hydrolyzed and their anti-oxidative properties.  Fisheries Science  71: 1149-1159.
| Wu, S. J., M. W. Chun, K. H. Shin, T. Toida, Y. Park, R. J. Linhardt, Y. S. Kim. 1998.  Chemical sulfonation and anticoagulant activity of acharan sulfate.  Thrombosis Research  92: 273-281.
| Yamaura, I., T. Matsumoto, M. Funatsu, H. Shigeiri, T. Shibata.  1991.  Purification and properties of agarase from Pseudomonas sp. PT-5.  Agricultural and Biological Chemistry  55: 2531-2536.
| Young, K. S., S. S. Battacharjee, W. Yaphe.  1978.  Enzymic cleavage of the -linkages in agarose, to yield agaro-oligosaccharides.  Carbohydrate Research  66: 207-212.
| Yuan, H., W. Zhang, X. Li, X. Lü, N. Li, X. Gao, J. Song.  2005.  Preparation and in vitro antioxidant activity of -carrageenan oligosaccharides and their oversulfated, acetylated, and phosphorylated derivatives.  Carbohydrate Research  340: 685-692.
| Yunigul, M.  1993.  Seasonal changes in the chemical and gelling characteristics of agar from Gracilaria verrucosa collected in Turkey.  Hydrobiologia  260-261:627-631
| Zhong, Z., R. Chen, R. Xing, X. Chen, S. Liu, Z. Guo, X. Ji, L. Wang, P. Li.  2007.  Synthesis and antifungal properties of sulfanilamide derivatives of chitosan.  Carbohydrate Research  342: 2390-2395
|

|

預覽及輸出檢索結果

記錄

欄位

| 本頁 1 筆
| 記錄 3 至 32
| 選擇之記錄

| 標題
| 全部欄位
| selected fields new window
| APA Style
| Chicago Style
| MLA Style
| CNS-13611 Style
| EndNote Style

e-mail 地址 | : |
e-mail 標題 | : |

| | |

系統規劃：海洋大學圖書館
系統製作：飛資得資訊有限公司

2010 年 3 月 8 日 22:48